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Vous êtes ici : Accueil / Thématiques / Microbes, Immunité et Vaccination / Formations / 2014 : "Immunité et Vaccination" / Ateliers / S. Beaudin & M. Naspetti | L'immunité innée : un système très conservé par l'évolution / Listing des récepteurs de l'immunité innée : les Toll-like receptors (TLR) disponibles pour le téléchargement.

Listing des récepteurs de l'immunité innée : les Toll-like receptors (TLR) disponibles pour le téléchargement.

Séquences protéiques et modèles moléculaires des TLR(s)

Modèles moléculaires des Toll Like receptors (Fichier TLR.zip)

2Z7X

 Structure de l'hétérodimère TLR1-TLR2. L'association entre les deux TLR est induite par la fixation d'un lipopeptide tri-acetylé (domaines extracellulaires)
A : Toll-like receptor 2 (domaine extracellulaire) ; B : Toll-like receptor 1 (domaine extracellulaire) ; C : lipopeptide.

3FXI

Domaines extracellulaires de 2 TLR4 associés chacun à un Lymphocyte antigen 96 MD-2, qui ensemble reconnaissent des motifs de lipopolysaccharides bactériens.
A : et B : 2 TLR4 ; C et D : 2 MD-2

3CIY

Les Toll-like receptor 3 (TLR3) reconaissent les ARN double-brins (dsRNA), une signature moléculaire de nombreux virus. Ils déclenchent une réponse inflammatoire qui empêche la diffusion du virus.
Les domaines extracellulaires de TLR3 de dimérisent au contact d'oligonucléotides d'au moins 40 à 50 paires de bases.
A et B : les deux exemplaires de TLR3. C et D les 2 brins de l'ARN viral.

2J67

Structure cristallisée du domaine cytoplasmique du toll-like receptor 10 (TLR 10). Ce domaine ressemble beaucoup au domaine intracellulaire des récepteurs à l'interleukine 1 (TIR) qui sert à la transduction du signal en recrutant une protéine adaptatrice.
Les 2 exemplaires A et B sont associés ils correspondent aux acides aminés 628 à 776 (A) ou 630 à776 (B) de la molécule.

 

Modèles moléculaires des Toll Like receptors (Fichier TLR2.zip)

3V47

Zebrafish

TLR5 : domaine N-terminal extracellulaire dimérisé (reconnaissance de la flagelline bactérienne)
Les TLR5 ainsi rapprochés forment un dimère, ce qui conduit au déclenchement d'un signal intracellulaires responsable de l'activation du facteur de transcription NF-κB
C et D = antigène

3W3G Homo sapiens TLR 8 (dimérisé) Crystal structure of human TLR8 (unliganded form)
- ligand Beta-d-mannose C6 H12 O6
- ligand (R,R)-2,3-butanediol C4 H10 O2
- ligand N-acetyl-d-glucosamine C8 H15 N O6
Ces trois ligands n'entrainent pas la dimérisation du récepteur
3W3J Homo sapiens TLR 8 (dimérisé) + changement de conformation suite à la fixation du ligand CL097

 

Séquences protéiques des TLR(s) (Fichier TLR.edi)

S.BEAUDIN et M.NASPETTI

Origine et référence des données (NCBI) Espèce et nom du récepteur Protéine Nbre aa
AFU 48614.1 Mytilus galoprovincialis
TLRB
1189 aa
TIR domaine
ADV 163851 Crassostrea gigas
TLR1
1179 aa
AGY 49097.1 Crassostrea gigas
TLR3
876 aa
ABC73693.1 Azumapecten farreri
Toll Receptor
1198 aa
AAF18983.1 Drosophila melanogaster
Tollo
1346 aa
NP524081.1 Drosophila melanogaster
Toll6
1514 aa
NP001020983 C elegans
Tol-1
1221 aa
AAX 33677.1 Apis melifera
Toll like receptor
1370 aa
AAK 25761.1 Strongylocentrotus purpuratus
TLR1.1(oursin violet)
894 aa
AAK 25762.1 Strongylocentrotus purpuratus
TLR1.2 (Oursin violet)
933 aa
ABC86910.1 Homo sapiens
TLR3
904 aa
Domaine extracellulaire riche en leucine
BAA78631.1 Homo sapiens
TLR6
796 aa
AAQ88663.1 Homo sapiens
TLR8
1041 aa
EDL31078.1 Mus musculus
TLR4
835 aa
BAA78632.1 Mus musculus
TLR6
806 aa
AAI32055.1 Mus musculus
TLR8
1032 aa
en cours Xenopus
TLR4
 
AED95221.1 Arabidopsis Thaliana
TIR-NBS-LRR
1217 aa