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L'APP non pathogène (APP 695)

Les enzymes responsables de la coupure de l'APP en peptide amyloïde bêta sont des protéinases qui clivent l'APP, dont les mieux étudiées sont les sécrétases.

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Les sécrétases produisent un fragment peptidique soluble renfermant seulement une partie du peptide pathogène Ab.

Dans un cerveau non malade, l'APP est coupée presque exclusivement par la sécrétase a (à un niveau voisin du segment de la bêta amyloïde): cette coupure protéique donne naissance à un peptide qui est soluble et qui donc ne donnera pas de plaques amyloïdes.

Dans les conditions physiologiques, il n'y a pas formation de la bêta amyloïde libre.


L'APP est sécrétée dans le milieu extracellulaire par la plupart des cellules et ses rôles sont multiples :

 

- une séquence d'amino-acides de l'APP se lie avec l'héparine et les héparines sulfates protéoglycanes.

- Une liaison du même type s'effectue avec la matrice extracellulaire et permet la régulation de la croissance, de la différenciation cellulaire et la modulation de l'adhésion entre les cellules.

- Rôle dans la formation du cytosquelette et dans la formation des synapses tout comme dans la plasticité neuronale et la neurotransmission en particulier pour le système cholinergique

- Elle est également sécrétée pour protéger le neurone contre le stress oxydatif

- Elle possède une partie intracellulaire qui interagirait avec les protéines Tau.