BIOGEO  Belles  structures

Dernière modification : 13/02/2006

NB : En cliquant sur un fichier à extension .pdb, on obtient l'affichage de la molécule dans l'espace avec Rasmol ou avec Chime (lier les extensions .pdb au logiciel souhaité).



La porine

La porine forme des canaux qui permettent aux petites molécules polaires telles que les oses de traverser la membrane externe de la Bactérie. Le canal d'un diamètre d'environ 1nm, est imperméable aux molécules hydrophobes ce qui suggère la présence de résidus polaires bordant ses parois.

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Le collagène

Le collagène est l'une des plus longues protéines connues. Elle comprend 3 chaînes polypeptidiques hélicoïdales torsadées formant un câble superhélicoïdal rigide. La séquence d'une chaîne est monotone : elle comprend en alternance une glycine, une proline. Chaque hélice est stabilisée par la répulsion stérique des noyaux pyrrolidones des résidus proline. La glycine est un résidu important parce qu'il occupe un trés petit espace et permet ainsi à différents brins polypeptidiques de se mettre ensemble.

Grâce à la visualisation de la molécule (collagene.pdb), une vue polaire suivie d'une vue apicale, d'une représentation en sphères (rayons de Van der Walls) puis en rubans, permettent de comprendre l'organisation des 3 chaînes hélicoïdales torsadées. La structure du collagène confère à la molécule des propriétés mécaniques exceptionnelles.
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L'insuline

L'insuline est une hormone hypoglycémiante compacte de nature protéique comportant 2 chaînes : une chaîne A de 21 résidus, une chaîne B de 30 résidus. La molécule est stabilisée par plusieurs interactions ioniques, par des liaisons hydrogène entre des groupes des chaînes A et B et par 3 ponts disulfure dont 2 interchaînes. Le coeur de l'ensemble AB est hydrophobe.

Cette visualisation de l'insuline (insuline.pdb) permet de montrer, par l'affichage en rubans et la coloration par chaîne, une molécule formée d'une chaîne courte (21 acides aminés) et d'une chaîne longue (30 acides aminés). Les deux chaînes sont liées par des ponts disulfure.
Pour plus d'information, voir le site du Cabrillo College.

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Le récepteur TCR du lymphocyte T8

Comment le lymphocyte T8 reconnaît-il le "soi modifié" ?

  1. lorsqu'un virus pénètre dans une cellule, les protéines virales sont dégradées en petits peptides de 9 résidus. Ces petits peptides s'associent alors aux molécules de CMH de classe I avant d'être exposés à la surface de la cellule hôte. Cette association "peptide viral-soi génique" forme le "soi modifié". La cellule parasitée joue le rôle d'une cellule présentatrice de l'antigène ou CPAg.
  2. le lymphocyte T8 posssède, aprés maturation, des récepteurs membranaires. Ceux-ci reconnaissent simultanément le CMH et le peptide viral. Ces récepteurs appelés TCR (récepteurs de spécificité clonotypique) sont des hétérodimères constitués de 2 chaînes peptidiques. Les parties variables des deux chaînes s'adaptent spécifiquement aux bords de la corbeille du CMH d'une part, et au peptide viral d'autre part.
  3. lors du contact entre la CPAg et le lymphocyte T8, le déterminant Ag est pris en sandwich entre le CMH et le TCR.. Ce contact provoque l'activation du lymphocyte ce qui déclenche la lyse de la CPAg.
La visualisation tridimensionnelle des molécules (cd8hla.pdb) (la corbeille du CMH prélevée à la surface d'une cellule hépatique d'un sujet atteint d'hépatite B d'une part, un récepteur TCR de lymphocyte T8 d'autre part), affichées en squelette carboné et colorés par chaîne, permet de montrer le déterminant Ag (en rouge) pris en sandwich entre la corbeille du CMH (en bleu) et le TCR (en gris), et d'illustrer les interactions à l'origine de la réaction immunitaire à médiation cellulaire.

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