Une cellule en bâtonnet humaine peut être excitée par un seul photon. 

Quelle est la base moléculaire de cette photosensibilité ?

Le segment externe d'un bâtonnet est spécialisé dans la photoréception. Il contient un empilement de 1000 disques environ qui sont des sacs aplatis. Ces structures membranaires contiennent des protéines photoréceptrices. La membrane plasmique d'une cellule en bâtonnet contient des canaux spécifiques des cations : ces canaux sont ouverts à l'obscurité. A l'obscurité, les ions sodium pénètrent dans le bâtonnet en suivant le gradient électrochimique. Ce gradient est entretenu par une pompe Na⁺-K⁺ ATPasique. La lumière bloque ces canaux ioniques, le flux d'ions Na⁺ décroît alors provoquant une hyperpolarisation de la membrane. On peut dire que l'hyperpolarisation membranaire du bâtonnet est induite par la lumière. 

Un seul photon absorbé par un bâtonnet ferme des centaines de canaux ioniques et conduit à une hyperpolarisation transmise à d'autres neurones de la rétine. 

Comment la lumière conduit-elle à la fermeture de canaux membranaires ?

On trouve au niveau des disques des bâtonnets une molécule photosensible appelée la rhodopsine, constituée d'une protéine, l'opsine, et d'un groupement prosthétique, le 11-cis-rétinal lié à la lysine 216 de la protéine. Le précurseur du 11-cis-rétinal est le all-trans-rétinol (vitamine A). Un déficit alimentaire en vitamine A conduit à l'héméralopie.

La rhodopsine fait partie d'une famille de récepteurs couplés aux protéines-G (les RCPGs) : Il existe environ 200 types de RCPGs, sans compter les récepteurs olfactifs couplé aux protéines-G, dont le nombre est à lui seul estimé à 400-1000 récepteurs différents. Ces protéines présentent une structure commune à sept hélices alpha transmembranaires; le 11-cis-rétinal est situé dans une poche de la protéine, près du centre de la membrane. 

 

Ce modèle de la rhodopsine montre : le récepteur membranaire comprenant 7 hélices colorées en jaune,  les molécules lipidiques de la double membrane, les molécules d'eau colorées en bleue, le pigment coloré en rouge. la lysine 116 en boules et bâtonnets colorés en pourpre légendes on légendes off

La vision des couleurs est liée à  l'existence dans la rétine de trois types cellulaires (les cônes) qui sont des photorécepteurs synthétisant trois pigments différents qui présentent des niveaux d'absorption différents suivant la longueur d'onde. Avec un seul des pigments, on ne voit pas les couleurs. 

Les spectres d'absorption des trois opsines photoréceptrices ont été mesurées en éclairant des cônes avec un faisceau de lumière de 1mm seulement. Les réponses des différentes cellules en cônes montrent l'existence de trois groupes : certaines sont excitées au maximum par des longueurs d'ondes maximum de 437 nm, d'autres sont excitées des longueurs d'ondes maximum de 533 nm, et les dernières par des longueurs d'ondes maximum de 564 nm. La rhodopsine présente une bande d'absorption large dans la région visible du spectre avec un pic à 498 nm. 

Les protéines photoréceptrices des cellules en cône sont, elles aussi, des récepteurs à sept hélices, les structures spatiales sont conservées; elles contiennent elles aussi le 11-cis-rétinal. Les séquences des aminoacides des protéines photoréceptrices absorbant le vert et des  protéines photoréceptrices absorbant le rouge dans les cellules en cônes chez l'homme sont très semblables. Trois résidus localisés près du rétinal déterminent la différence spectrale entre les récepteurs pour le vert et pour le rouge. Le remplacement d'un résidu polaire par un résidu non polaire (par exemple, la sérine par l'alanine) à chacune de ces positions déplace l_max vers le rouge d'environ 10nm. Trois acides aminés expliquent la majeure partie de la différence de 30 nm entre les maxima d'absorption. 

 

Protéine photoréceptrice  absorbant le rouge	Protéine photoréceptrice  absorbant le vert	Protéine photoréceptrice  absorbant le bleu

un modèle transmembranaire comprenant 7 hélices,

le pigment coloré en rouge.

Localisation chromosomique des gènes codant pour les opsines humaines : 
Légende : gène codant pour l'opsine "sensible au rouge" en rouge, "sensible au vert" en vert, "sensible au bleu" en bleu.

Les protéines photoréceptrices constituent une famille de protéines largement répandues. Elles sont toutes impliquées dans la conversion de la lumière en mouvement ionique puis en signal nerveux. Chaque molécule photosensible contient sept hélices alpha transmembranaires. De telles similitudes confortent l'idée d'une origine commune. 

Les séquences nucléotidiques ou les séquences peptidiques des opsines humaines sont très semblables. Les opsines sont donc des protéines homologues ainsi que les gènes qui les codent. Tous ces gènes dérivent d'un même gène ancestral. 
Les gènes des opsines forment une famille multigénique. 

• Alignement des gènes codant pour les opsines humaines : ops_adn.seq
• Alignement des séquences peptidiques des opsines humaines : ops_pro.seq

 

Séquences peptidiques des opsines humaines Alignement réalisé avec CLUSTAL W (1.81) multiple sequence alignment Fichier data/ops_pro.aln green           MAQQWSLQRLAGRHPQDSYEDSTQSSIFTYTNSNSTRGPFEGPNYHIAPRWVYHLTSVWM red             MAQQWSLQRLAGRHPQDSYEDSTQSSIFTYTNSNSTRGPFEGPNYHIAPRWVYHLTSVWM blue            ------MRKMS------------EEEFYLFKN-ISSVGPWDGPQYHIAPVWAFYLQAAFM                       :::::            :..:: :.*  *: **::**:***** *.::* :.:* green           IFVVIASVFTNGLVLAATMKFKKLRHPLNWILVNLAVADLAETVIASTISVVNQVYGYFV red             IFVVTASVFTNGLVLAATMKFKKLRHPLNWILVNLAVADLAETVIASTISIVNQVSGYFV blue            GTVFLIGFPLNAMVLVATLRYKKLRQPLNYILVNVSFGGFLLCIFSVFPVFVASCNGYFV                   *.  ..  *.:**.**:::****:***:****::...:   :::    .* .  **** green           LGHPMCVLEGYTVSLCGITGLWSLAIISWERWMVVCKPFGNVRFDAKLAIVGIAFSWIWA red             LGHPMCVLEGYTVSLCGITGLWSLAIISWERWLVVCKPFGNVRFDAKLAIVGIAFSWIWS blue            FGRHVCALEGFLGTVAGLVTGWSLAFLAFERYIVICKPFGNFRFSSKHALTVVLATWTIG                 :*: :*.***:  ::.*:.  ****::::**::*:******.**.:* *:. :  :*  . green           AVWTAPPIFGWSRYWPHGLKTSCGPDVFSGSSYPGVQSYMIVLMVTCCITPLSIIVLCYL red             AVWTAPPIFGWSRYWPHGLKTSCGPDVFSGSSYPGVQSYMIVLMVTCCIIPLAIIMLCYL blue            IGVSIPPFFGWSRFIPEGLQCSCGPDWYTVGTKYRSESYTWFLFIFCFIVPLSLICFSYT                    : **:*****: *.**: ***** :: .:    :**  .*:: * * **::* :.*  green           QVWLAIRAVAKQQKESESTQKAEKEVTRMVVVMVLAFCFCWGPYAFFACFAAANPGYPFH red             QVWLAIRAVAKQQKESESTQKAEKEVTRMVVVMIFAYCVCWGPYTFFACFAAANPGYAFH blue            QLLRALKAVAAQQQESATTQKAEREVSRMVVVMVGSFCVCYVPYAAFAMYMVNNRNHGLD                 *:  *::*** **:** :*****:**:******: ::*.*: **: ** : . * .: :. green           PLMAALPAFFAKSATIYNPVIYVFMNRQFRNCILQLFG-KKVDDGSELSSASKTEVSSVS red             PLMAALPAYFAKSATIYNPVIYVFMNRQFRNCILQLFG-KKVDDGSELSSASKTEVSSVS blue            LRLVTIPSFFSKSACIYNPIIYCFMNKQFQACIMKMVCGKAMTDESDTCSSQKTEVSTVS                   :.::*::*:*** ****:** ***:**: **:::. .* : * *: .*:.*****:** green           S--VSPA red             S--VSPA blue            STQVGPN                 *:.*.*

On déduit de cette matrice l'arbre d'évolution probable des opsines humaines (construction effectuée avec le logiciel phylogène) :

Chaque noeud de cet arbre correspond à une duplication génique, suivie d'une évolution indépendante des deux duplicata par fixation de mutations différentes (les mutations apparaissant au hasard). La première duplication est associée à une translocation, elle marque la séparation du gène codant pour l'opsine sensible au bleu du gène qui conduira à l'ensemble vert/rouge. La deuxième duplication est plus récente elle explique l'apparition de deux gènes l'un sensible au vert l'autre sensible au rouge. 
 

L'arbre phylogénétique de quelques Primates permet de dater la dernière duplication à l'origine des gènes "rouge" et "vert" portés par le chromosome X.  On constate que l'être humain, comme les singes de l'Ancien Monde (Afrique, Asie et Europe) présente les gènes B, R et V. Les singes du Nouveau Monde (Amérique) possèdent le gène B et un seul gène codant pour une opsine sur le chromosome X. On en déduit que la dernière duplication ayant affecté le gène codant pour une opsine sur le chromosome X a eu lieu entre 40 Ma et 23 Ma.