La carboxypeptidase
Carboxypeptidase 
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Mise à jour :30/10/2001
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L'activité des enzymes contribue à la réalisation du phénotype

Démarche proposée par Jacques Barrère, Lycée Paul Louis Courier, Tours

De quoi dépend la fonction d'une enzyme : la structure de la carboxypeptidase
 
Ressources
Activités et résultats
Modèles 3D On travaille sur le modèle de l'enzyme seule
  • Mener une étude structurale de l'enzyme : allure globale, nombre de chaînes et d'acides aminés, organisation spatiale en hélices et en feuillets (nombre d'hélices, nombre de feuillets), types de liaisons impliquées dans le maintien de la conformation spatiale (liaisons hydrogène, ponts disulfure, répartition des résidus hydrophobes, hydrophiles...).
    • On travaille sur le complexe enzyme-substrat
    • Explorer le complexe [ES] : visualiser le site de fixation du substrat.
    • Délimiter le site catalytique : repérer les résidus impliqués dans la catalyse enzymatique. 

    Conclusion

    • L'enzyme qui a une forme globuleuse comprend des hélices alpha (colorées en rouge), des feuillets bêta (colorés en jaune) et des coudes (en bleu); la structure spatiale est maintenue par des liaisons hydrogène (liaisons faibles) et des ponts disulfure (liaisons covalentes). 
    • Le site catalytique de la carboxypeptidase comprend : un atome de Zinc (coloré en mauve); six acides aminés (His69, Glu72, His196, Arg145, Tyr248 et Glu270). 
    • La conformation spatiale de la carboxypeptidase est "adaptée" à la fonction de l'enzyme. 
    Les modifications de la structure de l'enzyme
     
    Ressources
    Activités et résultats
    Modèles 3D

    Mutation et modification de la structure de l'enzyme

     Enzyme et proenzyme     		Mettre en relation l'altération de la structure d'une enzyme à la suite d'une mutation et la perte de sa fonction.
    • Chercher à expliquer pourquoi, certains changements de la séquence des acides aminés (mutation) sont susceptibles de modifier l'activité enzymatique. 
    • Chercher à expliquer pourquoi, la procarboxypeptidase, présente dans les grains de zymogène, est inactive.

    Conclusion

    • Des modifications de structure spatiale, déterminée par des changements de la séquence des acides aminés (mutations) modifient l'activité enzymatique.  
    • L'enzyme, produit d'un gène, contribue à la réalisation du phénotype. 
    De quoi dépend la fonction d'une molécule protéique ? 
     
    Ressources
    Activités et résultats
    Modéles 3D

    Dénaturation de l'enzyme sous l'action de la température

    Inhibition de l'activité enzymatique sous l'action de certaines substances      		Chercher à expliquer pourquoi, l'enzyme ne tolère pas n'importe quel environnement pour fonctionner. 
    • Comparer la structure d'une enzyme observée dans un environnement à 25°C, et celle d'une enzyme observée après passage dans un environnement à 50°C. 
    Chercher à expliquer pourquoi l'activité catalytique de la carboxypeptidase est modifiée en présence de certaines substances comme le 2 L Benzylsuccinate (C11 H10 O4).
    • Comparer le complexe enzyme/substrat, au complexe enzyme/inhibiteur. 
    • Comprendre pourquoi, en présence de cette substance,  l’affinité apparente de l’enzyme pour son substrat, le dipeptide Gly1-Tyr2 (C10 H8 N2 O5), est diminuée. 

    Conclusion

    • Le phénotype moléculaire qui dépend du génotype, dépend également des conditions physico-chimiques (température, pH, concentration du substrat, présence ou absence d'un inhibiteur...) régnant dans l'environnement immédiat de la réaction.