Synthèse

Le métabolisme de la phénylalanine

La phénylalan ine est un acide aminé indispensable utilisé en permanence dans les synthèses protéiques de l'organisme. Les besoins minimaux sont de l'ordre de 200 à 500 mg par jour. Avec une alimentation courante, environ un quart de l'apport de phénylalanine est incorporé dans les protéines. Le reste est métabolisé dans les cellules hépatiques. La principale voie métabolique est la conversion de phénylalanine en tyrosine sous l'action d'une enzyme, la phénylalanine hydroxylase.

Cette enzyme comprend une partie protéique codée par le gène PAH et un cofacteur indispensable à la réaction d'hydroxylation la tétrahydrobioptérine (BH4). Au cours de la réaction, Bh4 est oxydée (en quinonoïde dihydrobioptérine), et, en permanence, un ensemble de réactions assurent son recyclage. 

Dans les cellules hépatiques, la tyrosine peut être complètement catabolisée. La réaction d'hydroxylation de la phénylalanine en tyrosine contribue donc à abaisser la concentration plasmatique de phénylalanine. Il existe deux autres voies métaboliques de la phénylalanine : l'une de transamination en phényléthylanine, l'autre de décarboxylation en acide phénylpyruvique. Ces deux voies sont habituellement très mineures. Toutefois, lorsque  la PAH est inefficace, la réaction de décarboxylation prend plus d'importance et est à l'origine de la phénylcétonurie.