C'est une enzyme cytoplasmique présente dans toutes les cellules. Elle catalyse la première réaction de la voie des pentoses phosphates. Cette autre voie du catabolisme glucidique produit du ribose 5 phosphate (qui servira ultérieurement à la synthèse des nucléotides) et du NADPH, coenzyme qui est le principal donneur d'hydrogène dans de nombreuses réactions de biosynthèse. NADPH est aussi indispensable pour que se réalise la destruction du peroxyde d'hydrogène hautement toxique pour la cellule. La chaîne de réaction est la suivante :
G6PD
¯
glucose-6-phosphate + NADP+
® 6-phosphogluconate + NADPH, H+
Glutathion
réductase
NADPH, H+ + glutathion oxydé ® glutathion réduit + NADP+
Glutathion peroxydase
Glutathion réduit +
H2O2 ® glutathion
oxydé + H2O
La catalase catalyse la réaction : H2O2
H2O + 1/2 O2
Ces quelques réactions nous montrent que pour la destruction du peroxyde d'hydrogène (H2O2), la catalase et le glutathion sont indispensables. Avec une G6PD inactive ou de très peu active, il y a un arrêt de production de NADPH par la voie des pentoses phosphates. Cela empêche la réduction du glutathion et par là la destruction de H2O2. On sait d'autre part que le NADPH « stabilise » la catalase. Donc sans NADPH, H2O2 ne sera pas détruit et la cellule sera tuée. Dans les globules rouges cette situation est d'autant plus dramatique que d'autres enzymes permettant la production de NADPH manquent.
Le gène codant pour la G6PD est situé dans la partie télomérique du bras long du chromosome X ; il est formé par 13 exons et mesure 18 kilo paires de bases environ. Toutefois, sa région codante ne comprend que 1545 paires de bases ce qui correspond à une protéine enzymatique formée par 515 acides aminés. On connaît de très nombreux allèles (plus d'une centaine), dont certains ont une fréquence supérieure à 1%.
Allèles |
Fréquence |
Activité enzymatique (% par rapport au
normal) |
Manifestations cliniques |
||
|
Afrique |
Europe |
Méditerranée |
|
|
G6pdb |
65
% |
99,7
% |
90-99
% |
100 |
Aucune |
G6pda |
20
% |
|
<
1 % |
85 |
Aucune |
G6pda-1 |
- |
- |
- |
12 |
Jaunisse néo-natale ; anémie hémolytique
aiguë (médicaments, infection) |
G6pda-2 |
15
% |
- |
<
12 % |
12 |
Jaunisse néo-natale ; anémie hémolytique
aiguë (médicaments, infection) |
G6pda-3 |
- |
- |
- |
12 |
Jaunisse néo-natale ; anémie hémolytique
aiguë (médicaments, infection) |
G6pdm |
<
0,1 % |
- |
1
- 8 % |
3 |
Jaunisse néo-natale ; anémie hémolytique
aiguë (médicaments, ingestion de fèves, infection) |
G6pdseat |
- |
- |
- |
25 |
Rares |
Fréquence de quelques allèles de la G6PD contenus dans la banque.
Séquence nucléique |
Polypeptide |
|
||
Noms des allèles |
Nucléotides changés Nature - Position |
Codons changés Nature - Position |
A.A. changés Nature - Position |
Type de mutation |
G6pdb |
(Référence) |
(Référence) |
(Référence) |
|
G6pda |
A376 G |
AAT126 GAT |
Asn126Asp |
Substitution faux sens |
G6pda-1 |
A376 G |
AAT126 GAT |
Asn126Asp |
Substitution faux sens |
|
G202 A |
GTG68 ATG |
Val68Met |
Substitution faux sens |
G6pda-2 |
A376 G |
AAT GAT |
Asn126Asp |
Substitution faux sens |
|
G680 T |
CGC227 CTC |
Arg227Leu |
Substitution faux sens |
G6pda-3 |
A376 G |
AAT126 GAT |
Asn126Asp |
Substitution faux sens |
|
T968 C |
CTG323 CCG |
Leu323Pro |
Substitution faux sens |
G6pdm |
C563 T |
TCC188 TTC |
Ser188Phe |
Substitution faux sens |
G6pdseat |
G844 C |
GAT282 CAT |
Asp282His |
Substitution faux sens |
Caractéristiques de quelques allèles du gène de la G6PD.
La déficience en G6PD est l'enzymopathie la plus répandue : elle affecterait 400 millions de personnes dans le monde. Les régions les plus touchées sont l'Afrique tropicale, le moyen Orient, l'Asie tropicale et subtropicale. Un certain nombre d'allèles codent pour une enzyme G6PD déficiente. La déficience n'est jamais totale : l'absence d'enzyme G6PD est sans doute incompatible avec la vie. Les manifestations cliniques sont la jaunisse néonatale, une anémie hémolytique, et dans des cas sévères des séquelles neurologiques. Des crises aigües d'anémie hémolytique peuvent être déclenchées par des infections, des ingestions de fèves et divers médicaments (comme la primaquine). Heureusement, seule une faible proportion des malades déficients en G6PD présentent une anémie hémolytique chronique et pour les autres, en dehors des crises hémolytiques, il n'y a aucun symptôme particulier. L'action favorisante de l'ingestion de fèves sur le déclenchement des crises hémolytiques est surtout nette chez les personnes possédant l'allèle G6pdm.
Il est classique de considérer comme récessif le phénotype G6PD déficient et c'est ce que traduit l'arbre généalogique soumis à l'analyse. En réalité, la situation est plus complexe et le phénotype des femmes hétérozygotes variable, certaines pouvant manifester des signes cliniques de déficience. Cela est en relation avec l'inactivation au hasard d'un des chromosomes X dans chacune des cellules de l'organisme, inactivation qui peut atteindre l'un ou l'autre des chromosomes X. La femme hétérozygote possède deux populations d'hématies, l'une G6PD déficiente, l'autre avec une enzyme G6PD efficace. L'importance relative de ces deux populations varie d'une femme à l'autre.