Les différentes hémoglobines humainesPar contre, la duplication, plus récente, entre chaînes b et d n'entraîne à l'inverse que la substitution de dix résidus. La duplication du gène g, quant à elle, conduit à deux protéines ne différant que par un seul résidu, alanine ou glycocolle en position 136. Les gènes codant pour les chaînes a sont également dupliqués, mais leurs produits polypeptidiques sont identiques.
Embryonnaires | Foetales | Adultes |
Hb Gower 1 (z 2 e2) | Hb F (a2 g2) | Hb A (a2 b2) |
Hb Gower 2 (a 2 e2) | - | Hb A2 (a2 d2) |
Hb Portland (z 2 g2) | - | - |
La figure ci-contre représente la succession de ces diverses sous-unités au cours de l'évolution ontogénique. Chez l'homme, il existe deux commutations (switch) lors des passages pour la première de la vie embryonnaire à la vie foetale, et pour la seconde de la vie foetale à la vie adulte. |
Hémoglobines embryonnaires et foetales
Peu avant la naissance, entre la 32ème
et la 36ème semaine de gestation, les chaînes g
sont progressivement remplacées par les chaînes polypeptidiques
de globine adulte.
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A la naissance, le rapport de synthèse
b/g est voisin de l'unité, mais le profil
électrophorétique observé est variable. Simultanément
à la commutation de g vers b,
il existe une modification de la proportion relative des chaînes
Gg et Ag : le rapport
Gg/Ag, voisin de
3/1 lors de la vie foetale, évolue progressivement vers une valeur
de 2/3, témoignant de l'inactivation asynchrone des deux gènes
g. Cette évolution du profil hémoglobinique
est contemporaine d'autres phénomènes : (1) modification
du siège de l'érythropoïèse, sac vitellin chez
l'embryon, foie puis moelle chez le foetus, exclusivement moelle chez l'adulte;
(2) diminution progressive de la taille de l'érythrocyte, de 120
µ3 chez le foetus à 80 µ3 chez l'adulte ; (3) modification
des "motifs glucidiques" des antigènes membranaires, l'enzyme branchante
n'étant exprimée que dans les cellules adultes ; enfin (4)
modification du profil isozymique.
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