Notions mises en évidence
Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs
biologiques. Elles présentent une double spécificité
: spécificité d'action et de substrat. Les modalités
de leur action reposent sur la formation du complexe enzymes-substrat.Les
propriétés des enzymes dépendent de leur structure
spatiale. Des modifications de structure spatiale, déterminées
soit
par des changements de la séquence
des acides aminés, soit par des
conditions du milieu (pH, température, ions, ...) modifient leur
activité.
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Les faits
La glycogène phosphorylase est une enzyme qui participe à
la gestion des réserves glucidiques au niveau de la cellule hépatique.
Le substrat de cette enzyme est le glycogène, le produit est le
glucose-1-phosphate.
L'activité de cette enzyme est sous l'influence de facteurs environnementaux
: le taux d'AMP, le taux de diverses hormones comme l'insuline, le glucagon
ou l'adrénaline.
Ce que l'on cherche
On cherche à comprendre les modifications de la structure spatiale
de la glycogène phosphorylase en rapport avec son activité.
Ce que l'on fait
En ligne, on compare les différentes formes, active ou inactive,
de la glycogène phosphorylase. (Les molécules 3D étant
de grosses molécules, la visualisation en
ligne porte sur des fichiers partiels pour lesquels, seuls les Ca
ont été retenus.)
Pour une étude complète en local avec le logiciel Rasmol,
nous vous invitons à télécharger les fichiers sources
au format pdb (1GPA.PDB et 9GPB.PDB)
Bilan
La GP, existe sous deux formes interconvertibles : une phosphorylase
a, active, et une phosphorylase b, inactive. La phosphorylase b est
convertie en phosphorylase a par phosphorylation d'un seul résidu
sérine (sérine 14) dans chaque sous unité.
Les changements structuraux liés de la glycogène phosphorylase,
sont contrôlés par divers mécanismes allostériques
qui la renseignent sur l'état énergétique de la cellule
et par une phosphorylation réversible sur laquelle s'exercent les
hormones comme l'insuline, l'adrénaline ou le glucagon. |