Conséquences des différences allèliques au niveau protéique
Conséquences des différences allèliques au niveau protéique
Après traduction des séquences nucléiques et conservation en mémoire des séquences protéiques, les élèves doivent les comparer et dresser un tableau des résultats.
| HLA A0201 | 0 | |||
| HLA A0200 | 3 | 0 | ||
| HLA A0211 | 2 | 5 | 0 | |
| HLA A0212 | 1 | 4 | 3 | 0 |
| HLA A0201 | HLA A0210 | HLA A0211 | HLA A0212 |
| HLA A2401 | 0 | ||
| HLA A2402 | 4 | 0 | |
| HLA A2403 | 6 | 2 | 0 |
| HLA A2401 | HLA A2402 | HLA A2403 |
| HLA A0101 | 0 | |||
| HLA A0201 | 33 | 0 | ||
| HLA A1101 | 11 | 27 | 0 | |
| HLA A2401 | 33 | 30 | 33 | 0 |
| HLA A0101 | HLA A0201 | HLA A1101 | HLA A2401 |
Matrices des différences entre polypeptides codés par divers allèles de HLA
La comparaison du nombre de différences au niveau nucléique et au niveau protéique conduit à la notion de mutation silencieuse en rapport avec la redondance du code génétique. Une estimation de la fréquence des mutations silencieuses peut être faite.
Là aussi, une analyse plus fine des différences entre les séquences peptidiques correspondant aux divers allèles de la banque de séquences fournie peut être réalisée. Il est intéressant, notamment, de localiser les régions de l'antigène HLA où la variabilité allélique est la plus importante (domaines alpha1 et alpha2) en liaison avec la fonction biologique de présentation du peptide (réaliser différents Alignements multiples avec discontinuité).
