Visualiser et analyser des séquences protéiques

Modèles moléculaires des Toll Like receptors (Fichier TLR.zip)

2Z7X

 Structure de l'hétérodimère TLR1-TLR2. L'association entre les deux TLR est induite par la fixation d'un lipopeptide tri-acetylé (domaines extracellulaires)
A : Toll-like receptor 2 (domaine extracellulaire) ; B : Toll-like receptor 1 (domaine extracellulaire) ; C : lipopeptide.

3FXI

Domaines extracellulaires de 2 TLR4 associés chacun à un Lymphocyte antigen 96 MD-2, qui ensemble reconnaissent des motifs de lipopolysaccharides bactériens.
A : et B : 2 TLR4 ; C et D : 2 MD-2

3CIY

Les Toll-like receptor 3 (TLR3) reconaissent les ARN double-brins (dsRNA), une signature moléculaire de nombreux virus. Ils déclenchent une réponse inflammatoire qui empêche la diffusion du virus.
Les domaines extracellulaires de TLR3 de dimérisent au contact d'oligonucléotides d'au moins 40 à 50 paires de bases.
A et B : les deux exemplaires de TLR3. C et D les 2 brins de l'ARN viral.

2J67

Structure cristallisée du domaine cytoplasmique du toll-like receptor 10 (TLR 10). Ce domaine ressemble beaucoup au domaine intracellulaire des récepteurs à l'interleukine 1 (TIR) qui sert à la transduction du signal en recrutant une protéine adaptatrice.
Les 2 exemplaires A et B sont associés ils correspondent aux acides aminés 628 à 776 (A) ou 630 à776 (B) de la molécule.

3V47

TLR5 : domaine N-terminal extracellulaire dimérisé (reconnaissance de la flagelline bactérienne)
Les TLR5 ainsi rapprochés forment un dimère, ce qui conduit au déclenchement d'un signal intracellulaires responsable de l'activation du facteur de transcription NF-κB
C et D = antigène

Séquences protéiques des TLR(s) (Fichier TLR.edi)

S.BEAUDIN et M.NASPETTI

Autres modèles moléculaires d'anticorps complets ou incomplets

Structure d'un anticorps monoclonal de souris intact. Noter la forme dissymétrique inhabituelle (par rapport aux représentations usuelles) qui montre la plasticité de la molécule.

A et C : chaines légères. B et D : chaines lourdes.

Structure d'un anticorps monoclonal de souris intact. Noter ici aussi la forme dissymétrique.

A et C : chaines légères. B et D : chaines lourdes.

Fragment constant (Fc) d'un anticorps fixé sur un récepteur CD32 de leucocyte.
Fragments constants (Fc) des chaines lourdes : A et B ; CD32 : C

Modèles moléculaires de fragment Fab d'anticorps anti-VIH (Fichiers pdb et rsm IGG-SIDA-3D.zip ; fichiers .rsm seuls IGG_SIDA_RSM.zip)

Deux fragments Fab reconnaissant deux antigènes p 24 
A : portion de la protéine virale p 24 (résidus 1-151) liée à l'anticorps 1 (H : chaine lourde, L : chaine légère) ; B : antigène p 24 lié à l'anticorps 2 (K : chaine lourde, M : chaine légère)

Fragment Fab d'un anticorps anti-VIH, lié à un épitope de la glycoprotéine gp120
P : portion de la glycoprotéine virale gp 120 (résidus 308-332) liée à l'anticorps (H : chaine lourde, L : chaine légère)

Fragment Fab d'un anticorps anti-VIH, lié à la protéine p 24 
P : portion de l'antigène p 24 (résidus 142-351) liée à l'anticorps (H : chaine lourde, L : chaine légère)

Fragment Fab d'un anticorps anti-VIH, lié à un épitope (différent de celui du fichier 1ACY) de la glycoprotéine gp120
P : portion de la glycoprotéine virale gp 120 (résidus 308-332) liée à l'anticorps (H : chaine lourde, L : chaine légère)

Fragment Fab d'un anticorps anti-VIH spécifique de la protéine p24 
(H : chaine lourde, L : chaine légère)

Fragment Fab d'un anticorps anti-VIH spécifique de la gluycoprotéine gp41 
(H : chaine lourde, L : chaine légère)

Fragment Fab d'un anticorps anti-VIH, lié à un épitope de la glycoprotéine gp120 elle-même associée à CD4
A : gp 120 ; B : CD4 ; C : Fab, chaîne légère ; D : Fab, chaîne lourde

Dans le dossier [TCR-3D] se trouvent les modèles ci-après :

_{NB : les modèles 1B2, 1QSF et 1A07 comportent une microglobuline bêta 2. Il s'agit d'un composant des molécules du CMH de classe I.} 

 Perforine. Structure déterminée par diffraction des rayons X. La molécule comporte une seule chaîne.